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Detalhes Referência

Tipo
Artigos em Revista

Tipo de Documento
Artigo Completo

Título
The S100B Alarmin Is a Dual-Function Chaperone Suppressing Amyloid-? Oligomerization through Combined Zinc Chelation and Inhibition of Protein Aggregation

Participantes na publicação
Joana S. Cristóvão (Author)
António J. Figueira (Author)
Ana P. Carapeto (Author)
Dep. Física
BioISI
Mário S. Rodrigues (Author)
Dep. Física
BioISI
Isabel Cardoso (Author)
Cláudio M. Gomes (Author)
Dep. Química e Bioquímica
Dep. Química e Bioquímica
CQB
BioISI

Data de Publicação
2020-07-24

Suporte
ACS Chemical Neuroscience

Identificadores da Publicação
ISSN - 1948-7193

Editora
American Chemical Society (ACS)

Volume
11
Fascículo
17

Número de Páginas
7
Página Inicial
2753
Página Final
2760

Identificadores do Documento
DOI - https://doi.org/10.1021/acschemneuro.0c00392
URL - http://dx.doi.org/10.1021/acschemneuro.0c00392

Identificadores de Qualidade
Web Of Science Q1 (2019) - 4.486 - CHEMISTRY, MEDICINAL-SCIE
Web Of Science Q1 (2019) - 4.486 - NEUROSCIENCES - SCIE
SCIMAGO Q1 (2019) - 1.289 - Physiology (Q2)
SCIMAGO Q1 (2019) - 1.289 - Cognitive Neuroscience (Q2)
SCIMAGO Q1 (2019) - 1.289 - Cell Biology (Q2)
SCIMAGO Q1 (2019) - 1.289 - Medicine (miscellaneous)
SCIMAGO Q1 (2019) - 1.289 - Biochemistry


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APA
Joana S. Cristóvão, António J. Figueira, Ana P. Carapeto, Mário S. Rodrigues, Isabel Cardoso, Cláudio M. Gomes, (2020). The S100B Alarmin Is a Dual-Function Chaperone Suppressing Amyloid-? Oligomerization through Combined Zinc Chelation and Inhibition of Protein Aggregation. ACS Chemical Neuroscience, 11, 2753-2760. ISSN 1948-7193. eISSN . http://dx.doi.org/10.1021/acschemneuro.0c00392

IEEE
Joana S. Cristóvão, António J. Figueira, Ana P. Carapeto, Mário S. Rodrigues, Isabel Cardoso, Cláudio M. Gomes, "The S100B Alarmin Is a Dual-Function Chaperone Suppressing Amyloid-? Oligomerization through Combined Zinc Chelation and Inhibition of Protein Aggregation" in ACS Chemical Neuroscience, vol. 11, pp. 2753-2760, 2020. 10.1021/acschemneuro.0c00392

BIBTEX
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